Enzymaktion

18.6 Enzymaktion

Lernziel

  1. Beschreiben Sie die Wechselwirkung zwischen einem Enzym und seinem Substrat.

Enzymkatalysierte Reaktionen treten in mindestens zwei Schritten auf. Im ersten Schritt kollidieren ein Enzymmolekül (E) und das Substratmolekül oder die Moleküle oder Moleküle (S) und reagieren zu einer Zwischenverbindung, die als Enzymsubstrat (E-S)–Komplex bezeichnet wird. (Dieser Schritt ist reversibel, da der Komplex in das ursprüngliche Substrat oder Substrate und das freie Enzym zerfallen kann.,) Sobald sich der E–S-Komplex bildet, ist das Enzym in der Lage, die Bildung von Produkt (P) zu katalysieren, das dann von der Enzymoberfläche freigesetzt wird:

S + E → E–S E–S → P + E

Wasserstoffbindung und andere elektrostatische Wechselwirkungen halten das Enzym und das Substrat im Komplex zusammen. Die strukturellen Merkmale oder funktionellen Gruppen des Enzyms, die an diesen Wechselwirkungen beteiligt sind, befinden sich in einer Spalte oder Tasche auf der Enzymoberfläche., Diese Tasche, in der sich das Enzym mit dem Substrat verbindet und das Substrat in ein Produkt umwandelt, wird als aktive Stelle bezeichnetdie Stelle auf einem Enzym, an der ein Substrat bindet und in ein Produkt umgewandelt wird. des Enzyms (Abbildung 18.10 „Substratbindung an die aktive Stelle eines Enzyms“). Es besitzt eine einzigartige Konformation (einschließlich korrekt positionierter Bindungsgruppen), die zur Struktur des Substrats komplementär ist, so dass die Enzym-und Substratmoleküle ähnlich wie ein Schlüssel in ein Trommelschloss passen., Tatsächlich wurde ein frühes Modell, das die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes beschreibt, als Lock-and-Key-Modell bezeichnetein Modell, das ein Enzym als konform steif darstellt und nur an ein Substrat oder Substrate binden kann, die genau zur aktiven Stelle passen. (Abbildung 18.11 „Das Lock-and-Key-Modell der Enzymaktion“). Dieses Modell porträtierte das Enzym als konform steif und in der Lage, nur auf Substraten zu binden, die genau die aktive Stelle passen.

Abbildung 18.,10 Substratbindung an die aktive Stelle eines Enzyms

Das Enzym Dihydrofolatreduktase wird mit einem seiner Substrate gezeigt: NADP+ (a) ungebunden und (b) gebunden. Das NADP+ (rot dargestellt) bindet an eine Tasche, die es in Form und ionischen Eigenschaften ergänzt.

Abbildung 18.11 Das Lock-and-Key-Modell der Enzymaktion

(a) Da das Substrat und die aktive Stelle des Enzyms komplementäre Strukturen und Bindungsgruppen aufweisen, passen sie als Schlüssel zu einem Schloss zusammen., (b) Die katalytische Reaktion tritt auf, während die beiden im Enzym-Substrat-Komplex miteinander verbunden sind.

Die Erarbeitung der präzisen dreidimensionalen Strukturen zahlreicher Enzyme hat es Chemikern ermöglicht, das ursprüngliche Lock-and-Key-Modell der Enzymaktionen zu verfeinern. Sie entdeckten, dass die Bindung eines Substrats häufig zu einer großen Konformationsänderung des Enzyms sowie zu Veränderungen in der Struktur des Substrats oder der Substrate führt. Die aktuelle Theorie, bekannt als Induced-Fit-Modellein Modell, das besagt, dass ein Enzym eine Konformationsänderung erfahren kann, wenn es Substratmoleküle bindet.,, besagt, dass Enzyme eine Änderung der Konformation erfahren können, wenn sie Substratmoleküle binden, und die aktive Stelle hat eine Form, die der des Substrats komplementär ist, erst nachdem das Substrat gebunden ist, wie für Hexokinase in Abbildung 18.12 „Das induzierte Fit-Modell der Enzymaktion“gezeigt. Nach der Katalyse nimmt das Enzym seine ursprüngliche Struktur wieder auf.

Abbildung 18.12 Das Induced-Fit-Modell der Enzymaktion

(a) Das Enzym Hexokinase ohne sein Substrat (Glucose, rot dargestellt) ist an die aktive Stelle gebunden., (b) Die Enzymkonformation ändert sich dramatisch, wenn das Substrat daran bindet, was zu zusätzlichen Wechselwirkungen zwischen Hexokinase und Glucose führt.

Die strukturellen Veränderungen, die auftreten, wenn sich ein Enzym und ein Substrat verbinden, bringen bestimmte Teile eines Substrats mit bestimmten Teilen der aktiven Stelle des Enzyms in Einklang. Aminosäureseitenketten in oder in der Nähe der Bindungsstelle können dann als Säure-oder Basenkatalysatoren wirken, Bindungsstellen für die Übertragung funktioneller Gruppen von einem Substrat auf ein anderes bereitstellen oder bei der Neuanordnung eines Substrats helfen., Die teilnehmenden Aminosäuren, die üblicherweise in der Primärsequenz des Proteins weit voneinander getrennt sind, werden in der aktiven Stelle infolge der Faltung und Biegung der Polypeptidkette oder-ketten nahe zusammengebracht, wenn das Protein seine tertiäre und quartäre Struktur annimmt. Die Bindung an Enzyme bringt Reaktanten nahe aneinander und richtet sie richtig aus, was den gleichen Effekt hat wie die Erhöhung der Konzentration der reagierenden Verbindungen.,

Beispiel 1

  1. Welche Art von Wechselwirkung würde zwischen einer OH-Gruppe auf einem Substratmolekül und einer funktionellen Gruppe an der aktiven Stelle eines Enzyms auftreten?
  2. Schlagen Sie eine Aminosäure vor, deren Seitenkette sich möglicherweise an der aktiven Stelle eines Enzyms befindet und die Art der Interaktion bildet, die Sie gerade identifiziert haben.

Lösung

  1. Eine OH-Gruppe würde höchstwahrscheinlich eine Wasserstoffbindung mit einer geeigneten funktionellen Gruppe eingehen, die an der aktiven Stelle eines Enzyms vorhanden ist.
  2. Mehrere aminosäureseitige Ketten wären in der Lage, eine Wasserstoffbindung mit einer OH-Gruppe herzustellen., Ein Beispiel wäre Asparagin, das eine Amidfunktionsgruppe hat.

Skill-Building-Übung

  1. Welche Art von Interaktion würde zwischen einer COO− Gruppe auf einem Substratmolekül und einer funktionellen Gruppe an der aktiven Stelle eines Enzyms auftreten?

  2. Schlagen Sie eine Aminosäure vor, deren Seitenkette sich möglicherweise an der aktiven Stelle eines Enzyms befindet und die Art der Interaktion bildet, die Sie gerade identifiziert haben.,

Ein Merkmal, das ein Enzym von allen anderen Katalysatortypen unterscheidet, ist seine Substratspezifität. Eine anorganische Säure wie Schwefelsäure kann verwendet werden, um die Reaktionsraten vieler verschiedener Reaktionen, wie die Hydrolyse von Disacchariden, Polysacchariden, Lipiden und Proteinen, mit vollständiger Unparteilichkeit zu erhöhen. Im Gegensatz dazu sind Enzyme viel spezifischer. Einige Enzyme wirken auf ein einzelnes Substrat, während andere Enzyme auf eine Gruppe verwandter Moleküle wirken, die eine ähnliche funktionelle Gruppe oder chemische Bindung enthalten., Einige Enzyme unterscheiden sogar zwischen D – und L-Stereoisomeren und binden ein Stereoisomer, aber nicht das andere. Urease ist beispielsweise ein Enzym, das die Hydrolyse eines einzelnen Substrats—Harnstoff—katalysiert, nicht jedoch die eng verwandten Verbindungen Methylharnstoff, Thiourea oder Biuret. Das Enzym Carboxypeptidase hingegen ist weit weniger spezifisch. Es katalysiert die Entfernung von fast jeder Aminosäure aus dem Carboxylende eines Peptids oder Proteins.,

Die Enzymspezifität ergibt sich aus der Einzigartigkeit der aktiven Stelle in jedem Enzym aufgrund der Identität, Ladung und räumlichen Ausrichtung der dort befindlichen Funktionsgruppen. Es reguliert die Zellchemie so, dass die richtigen Reaktionen zur richtigen Zeit am richtigen Ort auftreten. Es ist eindeutig entscheidend für das ordnungsgemäße Funktionieren der lebenden Zelle.

Konzeptüberprüfung Übungen

  1. Unterscheiden Sie zwischen dem Lock-and-Key-Modell und dem induzierten Fit-Modell der Enzymaktion.,

  2. Welches Enzym hat eine größere Spezifität-Urease oder Carboxypeptidase? Erklären.

  1. Das Lock-and-Key-Modell stellt ein Enzym als konform steif und in der Lage, nur auf Substraten zu binden, die genau die aktive Website passen. Das induzierte Fit-Modell stellt die Enzymstruktur als flexibler dar und ergänzt das Substrat erst, nachdem das Substrat gebunden ist.

  2. Urease hat die größere Spezifität, da es nur an ein einzelnes Substrat binden kann., Carboxypeptidase hingegen kann die Entfernung nahezu jeder Aminosäure aus dem Carboxylende eines Peptids oder Proteins katalysieren.

Key Takeaways

  • Ein Substrat bindet an eine bestimmte Region auf einem Enzym, das als aktive Stelle bekannt ist, wo das Substrat in Produkt umgewandelt werden kann.
  • Das Substrat bindet primär durch Wasserstoffbindung und andere elektrostatische Wechselwirkungen an das Enzym.
  • Das Induced-Fit-Modell besagt, dass ein Enzym beim Binden eines Substrats eine Konformationsänderung erfahren kann.,
  • Enzyme weisen unterschiedliche Grade der Substratspezifität auf.

  1. Welche Art von Wechselwirkung würde zwischen jeder auf einem Substratmolekül vorhandenen Gruppe und einer funktionellen Gruppe der aktiven Stelle in einem Enzym auftreten?

    1. COOH
    2. NH3+
    3. OH
    4. CH (CH3)2
  2. Welche Art von Wechselwirkung würde zwischen jeder auf einem Substratmolekül vorhandenen Gruppe und einer funktionellen Gruppe der aktiven Stelle in einem Enzym auftreten?,

    1. SH
    2. NH2
    3. C6H5
    4. COO−
  3. Schlagen Sie für jede Funktionsgruppe in Übung 1 eine Aminosäure vor, deren Seitenkette sich möglicherweise an der aktiven Stelle eines Enzyms befindet, und bilden Sie die Art der Interaktion, die Sie identifiziert haben.

  4. Schlagen Sie für jede funktionelle Gruppe in Übung 2 eine Aminosäure vor, deren Seitenkette sich möglicherweise an der aktiven Stelle eines Enzyms befindet und die Art der von Ihnen identifizierten Interaktion bildet.,

    1. hydrogen bonding
    2. ionic bonding
    3. hydrogen bonding
    4. dispersionskräfte
    1. Die Aminosäure hat eine polare Seitenkette fähig zur Wasserstoffbindung; Serin (Antworten variieren).
    2. Die Aminosäure hat eine negativ geladene Seitenkette; Asparaginsäure (Antworten variieren).
    3. Die Aminosäure hat eine polare Seitenkette, die in der Lage ist, Wasserstoff zu binden; Asparagin (Antworten variieren).,
    4. Die Aminosäure hat eine unpolare Seitenkette; Isoleucin (Antworten variieren).

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