En .ymvirkning

18, 6 En .ymvirkning

læringsmål

  1. beskriv interaktionen mellem et en .ym og dets substrat.

en .ymkatalyserede reaktioner forekommer i mindst to trin. I det første trin kolliderer et en .ymmolekyle (E) og substratmolekylet eller molekylerne (s) og reagerer for at danne en mellemliggende forbindelse kaldet en .ymsubstratet (E-s)–komplekset. (Dette trin er reversibelt, fordi komplekset kan bryde fra hinanden i det oprindelige substrat eller substrater og Det Frie en .ym., Når E–S komplekse former, det enzym, der er i stand til at katalysere dannelsen af produktet (S), som derefter frigøres fra enzymet overflade:

S + E → E–S-E–S → P + E

Hydrogen-binding og andre elektrostatiske interaktioner hold enzym og substrat sammen i komplekse. De strukturelle træk eller funktionelle grupper på en .ymet, der deltager i disse interaktioner, er placeret i en spalte eller lomme på en .ymoverfladen., Denne lomme, hvor en .ymet kombinerer med substratet og omdanner substratet til produkt kaldes det aktive stedplaceringen på et en .ym, hvor et substrat binder og omdannes til produkt. 18.10 “substratbinding til det aktive sted for et en .ym”). Det besidder en unik kropsbygning (herunder korrekt placeret limning grupper), der er komplementær til den struktur af substratet, således at det enzym og substrat molekyler passer sammen på samme måde som en nøgle passer ind i en tumbler lås., Faktisk blev en tidlig model, der beskriver dannelsen af en .ymet-substratkomplekset, kaldt lock-and-key modelen model, der skildrer et en .ym som konformationelt stift og kun kan binde til et substrat eller substrater, der nøjagtigt passer til det aktive sted. (Figur 18.11 “Nøglemodellen for en .ymvirkning”). Denne model skildrede en .ymet som konformationelt stift og kunne kun binde til substrater, der nøjagtigt passer til det aktive sted.

figur 18.,10 substratbinding til det aktive sted for et en .ym

en .ymet dihydrofolatreduktase er vist med et af dets substrater: NADP+ (a) ubundet og (B) bundet. NADP+ (vist i rødt) binder til en lomme, der er komplementær til den i form og Ioniske egenskaber.

Figur 18.11 Er Den Lås-og-Tasten Model af Enzymet Handling

(a), Fordi underlaget og det aktive site af enzymet har supplerende strukturer og limning grupper, de passer sammen som en nøgle passer til en lås., b) den katalytiske reaktion forekommer, medens de to er bundet sammen i en .ymsubstratkomplekset.

udarbejdelse af de præcise tredimensionelle strukturer af adskillige en .ymer har gjort det muligt for kemikere at forfine den originale lock-and-key-model af en .ymhandlinger. De opdagede, at bindingen af et substrat ofte fører til en stor konformationsændring i en .ymet såvel som ændringer i strukturen af substratet eller substraterne. Den nuværende teori, kendt som induced-fit modelen model, der siger, at et en .ym kan undergå en konformationsændring, når den binder substratmolekyler.,, siger, at enzymer kan underkastes en ændring i kropsbygning, når de binder substratet molekyler, og det aktive site har en form, der supplerer substrat kun efter underlaget er bundet af, som vist, for hexokinase i Figur 18.12 “Den Inducerede-Fit Model af Enzymet Handling”. Efter katalyse genoptager en .ymet sin oprindelige struktur.

Figur 18.12 Den Inducerede-Fit Model af Enzymet Handling

(a) enzymet hexokinase uden substrat (glukose, der er vist med rødt), den er bundet til det aktive site., (b) en .ymkonformationen ændres dramatisk, når substratet binder til det, hvilket resulterer i yderligere interaktioner mellem he .okinase og glucose.

De strukturelle ændringer, der opstår, når et enzym og substrat slutte sig sammen bringe til specifikke dele af et substrat, være i overensstemmelse med specifikke dele af enzymets aktive site. Aminosyresidekæder i eller i nærheden af bindingsstedet kan derefter fungere som syre-eller basekatalysatorer, tilvejebringe bindingssteder til overførsel af funktionelle grupper fra et substrat til et andet eller hjælpe med omlejring af et substrat., De deltagende aminosyrer, som sædvanligvis er bredt adskilt i proteinets primære sekvens, bringes tæt sammen på det aktive sted som et resultat af foldning og bøjning af polypeptidkæden eller kæderne, når proteinet erhverver sin tertiære og kvaternære struktur. Binding til en .ymer bringer reaktanter tæt på hinanden og justerer dem ordentligt, hvilket har samme virkning som at øge koncentrationen af de reagerende forbindelser.,

eksempel 1

  1. hvilken type interaktion ville forekomme mellem en OH-gruppe, der er til stede på et substratmolekyle og en funktionel gruppe på det aktive sted for et en ?ym?
  2. foreslå en aminosyre, hvis sidekæde kan være i det aktive sted for et en .ym og danne den type interaktion, du lige har identificeret.

opløsning

  1. en OH-gruppe ville højst sandsynligt indgå i hydrogenbinding med en passende funktionel gruppe, der er til stede på det aktive sted for et en .ym.
  2. flere aminosyresidekæder ville være i stand til at engagere sig i hydrogenbinding med en OH-gruppe., Et eksempel ville være asparagin, som har en amidfunktionel gruppe.

Færdighedsopbygningsøvelse

  1. hvilken type interaktion ville forekomme mellem en COO-gruppe, der er til stede på et substratmolekyle og en funktionel gruppe på det aktive sted for et en ?ym?

  2. foreslå en aminosyre, hvis sidekæde kan være på det aktive sted for et en .ym og danne den type interaktion, du lige har identificeret.,

en egenskab, der adskiller et en .ym fra alle andre typer katalysatorer, er dets substratspecificitet. En uorganisk syre såsom svovlsyre kan bruges til at øge reaktion priser på mange forskellige reaktioner, såsom hydrolyse af disaccharider, polysaccharider, lipider og proteiner, med fuldstændig upartiskhed. I modsætning hertil er en .ymer meget mere specifikke. Nogle en .ymer virker på et enkelt substrat, mens andre en .ymer virker på en hvilken som helst af en gruppe af beslægtede molekyler indeholdende en lignende funktionel gruppe eller kemisk binding., Nogle en .ymer skelner endda mellem D – og L-stereoisomerer, der binder den ene stereoisomer, men ikke den anden. Urease er for eksempel et en .ym, der katalyserer hydrolysen af et enkelt substrat—urinstof—men ikke de nært beslægtede forbindelser methylurea, thiourea eller biuret. En .ymet Carbo .ypeptidase er på den anden side langt mindre specifikt. Det katalyserer fjernelsen af næsten enhver aminosyre fra Carbo .ylenden af ethvert peptid eller protein.,

en .ymspecificitet skyldes det unikke ved det aktive sted i hvert andet en .ym på grund af identiteten, ladningen og den rumlige orientering af de funktionelle grupper, der er placeret der. Det regulerer cellekemi, så de korrekte reaktioner forekommer på det rette sted på det rette tidspunkt. Det er klart, at det er afgørende for, at den levende celle fungerer korrekt.

Konceptgennemgangsøvelser

  1. skelne mellem lås-og-nøgle-modellen og induceret fit-model for en .ymvirkning.,

  2. hvilket en ?ym har større specificitet—urease eller Carbo ?ypeptidase? Forklare.

svar

  1. lock-and-key-modellen skildrer et en .ym som konformationelt stift og er i stand til kun at binde til substrater, der nøjagtigt passer til det aktive sted. Den inducerede fit-model skildrer en .ymstrukturen som mere fleksibel og er kun komplementær til substratet, efter at substratet er bundet.

  2. Urease har den større specificitet, fordi den kun kan binde til et enkelt substrat., Carboxypeptidase, på den anden side, kan katalysere fjernelse af næsten enhver aminosyre fra carboxylgrupper slutningen af et peptid eller protein.

nøgle Takea .ays

  • et substrat binder til et specifikt område på et en .ym kendt som det aktive sted, hvor substratet kan omdannes til produkt.
  • substratet binder primært til en .ymet gennem hydrogenbinding og andre elektrostatiske interaktioner.
  • den inducerede fit-model siger, at et en .ym kan gennemgå en konformationsændring, når man binder et substrat.,
  • en .ymer udviser varierende grader af substratspecificitet.

Øvelser

  1. Hvilken type af interaktion, der ville opstå mellem hver gruppe præsenterer på et substrat molekyle og en funktionel gruppe af aktive site i et enzym?

    1. COOH
    2. NH3+
    3. ÅH
    4. CH(CH3)2
  2. Hvilken type af interaktion, der ville opstå mellem hver gruppe præsenterer på et substrat molekyle og en funktionel gruppe af aktive site i et enzym?,

    1. SK
    2. NH2
    3. C6H5
    4. COO−
  3. For hver funktionelle gruppe i Øvelse 1, tyder en aminosyre, hvis side kæde kan være i det aktive site af et enzym og danne den type af interaktion, du har angivet.

  4. for hver funktionel gruppe i Øvelse 2 skal du foreslå en aminosyre, hvis sidekæde muligvis er på det aktive sted for et en .ym og danne den type interaktion, du identificerede.,

Svar

    1. hydrogen-binding
    2. ioniske limning
    3. hydrogen-binding
    4. dispersion styrker
    1. aminosyre har en polar side kæden i stand til at indgå i hydrogen binding; serin (svarene vil variere).
    2. aminosyren har en negativt ladet sidekæde; asparaginsyre (svarene varierer).
    3. aminosyren har en polær sidekæde, der er i stand til at indgå i hydrogenbinding; asparagin (svarene varierer).,
    4. aminosyren har en ikke-polær sidekæde; isoleucin (svarene varierer).

Skriv et svar

Din e-mailadresse vil ikke blive publiceret. Krævede felter er markeret med *